Caractérisation biophysique

Comprendre l'intégrité physique et la fonctionnalité de votre matériau est crucial pour le succès des étapes suivantes. Qu'il s'agisse d'enquêter sur l'état d’agrégation ou l'activité de liaison, ces propriétés sont largement étudiées à la fois pour la cible protéique et vos nombreux ligands. Cela garantit la plus haute qualité du matériau à chaque étape du projet, de la confirmation de la liaison à la cristallisation et à la formation de complexes.

Contrôle de la qualité de la cible protéique par diffusion de la lumière dynamique (DLS), RMN, et analyse de dispersion par flux (Fida) pour évaluer l’état d’agrégation et la formation de complexes. La DLS est utilisée pour tester l’impact de la concentration, de la formulation du tampon, des additifs et des ligands sur la distribution de la taille des particules de protéines.
Évaluer l’état d’agrégation des petites molécules en utilisant la diffusion de la lumière statique et dynamique et rechercher des conditions qui minimisent la formation d’agrégats solubles.

Évaluez la stabilité de votre cible dans différentes conditions et avec différents ligands en utilisant la méthode nanoDSF sans étiquette, rapide et précise.

Utilisez la calorimétrie de titrage isotherme (ITC) pour un profil thermodynamique complet de l’engagement de la cible avec mesure directe du Kd, de la stœchiométrie, de l’enthalpie et de l’entropie.
Le iTC200 automatisé permet des mesures sans surveillance de jusqu’à 42 études de liaison par jour.
Obtenez le Kd avec Fida et SPR lorsque la quantité de protéine est faible.
Utilisez la RMN comme méthode orthogonale pour l’évaluation de la liaison des composés.

Déterminez la masse intacte et cartographie des peptides pour l’identification de votre cible.
Évaluez l’hétérogénéité de l’échantillon avec l’identification des modifications post-traductionnelles.